De quoi est responsable le ldg ? Réaliser une prise de sang pour la LDH

De nombreux tests sont utilisés pour diagnostiquer divers processus pathologiques. Récemment, un indicateur tel que la LDH (lactate déshydrogénase) a souvent été envisagé.

Pour qu’une personne ordinaire en comprenne le sens, il est nécessaire de comprendre de quoi il s’agit. Et découvrez également pourquoi il est étudié, quel peut être le danger d'une augmentation ou d'une diminution du taux de LDH lors d'un test sanguin biochimique.

Informations de base

La lactate déshydrogénase appartient à la classe des oxydoréductases et est une enzyme essentielle qui participe à l'oxydation du glucose et à la formation d'acide lactique. Sa particularité est qu'il ne s'accumule pas dans les cellules.

L'enzyme subit une dégradation et une excrétion complètes.

Le médiateur de ce processus est l'oxygène, grâce auquel le glucose est décomposé en eau, énergie et dioxyde de carbone. En l'absence d'oxygène, la production d'énergie diminue de 20 fois, ce qui entraîne une accumulation d'acide lactique.

Contrairement aux cellules saines, les cellules cancéreuses peuvent se nourrir sans oxygène.

Classification

La LDH peut être divisée en isoenzymes qui présentent des compositions différentes ou se trouvent dans un organe spécifique.

La lactate déshydrogénase est classée en plusieurs types selon les organes dans lesquels elle est présente :

• LDH-1 - dans le cerveau et le cœur ;
• 2 - dans la composition du sang (plaquettes et érythrocytes) et du foie ;
• 3 - dans les muscles squelettiques, les poumons, le pancréas et les glandes thyroïde, les glandes surrénales et la rate ;
• 4 et 5 - dans les mêmes organes nommés dans le paragraphe précédent, plus dans le foie, le placenta, les cellules germinales mâles, les granulocytes.

Selon le type de LDH, l’activité de l’enzyme dans le sang peut différer légèrement.

Norme pour les enfants et les adultes

Selon le sexe et la catégorie d'âge, la norme de l'indicateur dans le sang sera différente.

Les niveaux de LDH sont présentés dans le tableau ci-dessous.

Comme vous pouvez le constater, les enfants à la naissance ont des valeurs plus élevées que les adultes. Avec l'âge, le taux de l'enfant diminue.

La valeur élevée chez les hommes s'explique par le fait qu'ils sont plus sensibles à une activité physique intense.

Chez les femmes enceintes, les valeurs peuvent également dépasser la norme. Avant de donner du sang pour la biochimie, il est impératif d'en informer un spécialiste.

Quand un test est-il ordonné ?

Cela doit être fait lors du don de liquide sanguin pour la biochimie. Il est prescrit non seulement pour presque toutes les maladies, mais également à des fins préventives.

Une attention particulière est portée à cet indicateur en cas de suspicion de processus pathologiques tels que :

1. Anémie. À mesure que la maladie progresse, les globules rouges sont détruits plus rapidement, ce qui entraîne une augmentation de la LDH. Les indications d'analyse dans ce cas seront les symptômes suivants : peau pâle, acouphènes, vertiges.
2. Infarctus du myocarde. Si le muscle cardiaque est détruit, l'indicateur a des valeurs assez élevées.
3. Pathologies oncologiques.
4. Lésions tissulaires aiguës ou chroniques.

De plus, dans certains cas, la détermination de la quantité de LDH dans les fluides d'autres organes peut être prescrite.. Cela est nécessaire pour que, par exemple, l'étude du liquide céphalo-rachidien puisse différencier les méningites virales et bactériennes.

Raisons de l'augmentation

L'activité de la LDH augmente avec le développement de presque toutes les maladies accompagnées de processus inflammatoires et de mort cellulaire. Parmi les raisons de l'augmentation de l'indicateur figurent les suivantes :

1. Infarctus du myocarde en phase aiguë.
2. Insuffisance fonctionnelle des systèmes vasculaire et cardiaque, poumons. Les dysfonctionnements cardiaques entraînent des troubles circulatoires, l'apparition de symptômes congestifs et l'activation des fractions 4 et 5 de la LDH.
3. Inflammation des poumons, du foie et du parenchyme rénal.
4. Anémie hémolytique et pernicieuse.
5. , embolie pulmonaire.
6. Hépatite virale lors d'une exacerbation. Dans la forme chronique de la pathologie, le taux de LDH ne dépasse pas les limites normales.
7. Formations tumorales de nature maligne, notamment avec métastases, dont la localisation est le foie.
8. Maladies hématologiques, par exemple la granulocytose, l'anémie, dont le développement a été précédé par un manque de vitamine B12 ou une carence en acide folique.
9. Destruction massive des plaquettes. La principale raison de cet état pathologique est la transfusion sanguine.
10. Pathologies du système musculo-squelettique. Tout d'abord, cela s'applique aux dommages aux muscles squelettiques (atrophie aux premiers stades, blessures diverses).

La détermination de l'enzyme glycolytique est très importante dans le diagnostic de l'infarctus du myocarde.

La lactate déshydrogénase peut également augmenter pour d'autres raisons. Ceux-ci inclus:

• anémie mégaloblastique;
• conditions dans lesquelles se produit une destruction accrue de la structure cellulaire (processus nécrotiques aigus);
• dommages au parenchyme rénal;
• tumeurs localisées dans les glandes du système reproducteur des hommes et des femmes.

Ainsi, les principales raisons de l'augmentation des enzymes dans le sérum sanguin sont des pathologies dans lesquelles les cellules du parenchyme rénal et hépatique, ainsi que les érythrocytes et les plaquettes, sont détruites.

Raisons de la baisse de l'indicateur

Si la LDH est faible, ce qui est extrêmement rare, les facteurs suivants peuvent y contribuer :

• prendre de l'acide ascorbique, du métronidazole et d'autres médicaments pendant une longue période ;
• mutations au niveau des gènes ;
• traitement de l'anémie, du cancer, de la leucémie et du lymphome.

De plus, une grande quantité d'oxalates et d'urée dans le corps humain peut provoquer une diminution de leur valeur, qui se produit en présence de calculs dans les reins et les voies urinaires.

Symptômes de valeurs élevées et faibles

En règle générale, une augmentation ou une diminution des taux de lactate déshydrogénase ne s'accompagne pas de symptômes spécifiques. En fonction de ce qui pourrait déclencher le changement des valeurs chez le patient, il peut y avoir des symptômes tels que :

• douleur dans la région cardiaque;
• tension artérielle et pouls instables ;
• mal de tête;
• somnolence;
• faiblesse générale, diminution des performances ;
• chaleur.

Tests nécessaires

Pour déterminer la concentration de LDH dans le liquide sanguin, une analyse biochimique est effectuée. Le biomatériau est prélevé directement de la veine. Cependant, pour que les résultats soient aussi vrais que possible, il est nécessaire de bien préparer l’intervention.

Préparation

Avant de mener une étude, les experts conseillent d'effectuer quelques étapes simples qui augmenteront sa précision et son contenu informatif. Comme le montrent de nombreuses pratiques, modifier les résultats des tests n'est pas difficile, mais les conséquences peuvent être très désastreuses.

En règle générale, lorsque vous recevez des informations peu fiables, un diagnostic incorrect est posé et des mesures thérapeutiques inadéquates sont prises qui n'apportent pas de résultats efficaces. On peut dire que la phase préparatoire est une procédure obligatoire avant l'analyse.

• ne mangez pas de nourriture pendant 12 heures avant le test ;
• ne fumez pas pendant au moins une heure;
• éviter l'activité physique;
• éliminer les troubles émotionnels et le stress.

De plus, des conditions pathologiques telles que :

• hémodialyse;
• maladies dermatologiques de la peau ;
• utilisation de médicaments;
• thrombocytose;
• surmenage associé à l’activité physique.

Immédiatement avant de passer le test, la présence de tels facteurs doit être signalée à un spécialiste qui décidera de faire ou non des tests et examinera également toutes les erreurs possibles.

Réalisation

Chez l’adulte, le sang est prélevé dans une veine située à l’endroit où le bras est plié. Pour cela, une aiguille spéciale est utilisée. Chez les enfants, le liquide sanguin est prélevé à l'aide d'une lancette.

Il est également possible de le prélever au niveau du talon, du lobe de l'oreille ou du gros orteil du membre inférieur. Après la procédure, un bandage compressif est appliqué sur le site de prélèvement.

Le sang obtenu est placé sur un verre spécial ou dans un tube à essai. Dans des conditions de laboratoire, le matériau est abaissé dans un appareil spécial - une centrifugeuse, où le sérum est séparé. Ceci détermine la concentration de LDH.

Décodage

L'interprétation des résultats est réalisée exclusivement par un spécialiste. Il n'est pas recommandé de le faire vous-même.

Rappelons-le : pour confirmer la présence de tout processus pathologique, il ne suffit pas de déterminer uniquement la LDH. Pour créer une image complète, tous les indicateurs de liquides sanguins doivent être évalués.

Comment normaliser les valeurs

Si la lactate déshydrogénase est élevée, il faut d’abord établir la cause qui pourrait provoquer cette affection. Ce n'est qu'après avoir éliminé la maladie sous-jacente que le niveau d'enzymes peut être normalisé.

Caractéristiques des activités thérapeutiques :

1. En cas d'infarctus du myocarde, le traitement débute immédiatement après l'apparition des premiers signes de la maladie ou après un examen diagnostique. Tout d'abord, le patient doit réduire la charge sur le muscle cardiaque, assurer l'apport d'oxygène et administrer un médicament qui normalise la circulation sanguine. Pendant toute la durée du traitement, le patient doit constamment subir des analyses de sang, ce qui permettra de contrôler l'efficacité du traitement. Avec des mesures correctement prescrites, la valeur de la LDH et d'autres indicateurs commenceront à diminuer.
2. Si l'augmentation de la concentration en enzyme est causée par une anémie ferriprive, le médecin prescrit un régime spécial, qui comprend la consommation d'aliments contenant du Fe et de la vitamine C, des médicaments spéciaux qui rétablissent le niveau normal de cet élément et des promenades.
3. Pour les maladies oncologiques, un traitement complexe est effectué, qui comprend la prise de médicaments spéciaux, la chimiothérapie et la radiothérapie.
4. Si la LDH est élevée en raison d'une pancréatite aiguë, des analgésiques, des compte-gouttes contenant de l'albumine ou du plasma et des enzymes digestives sont prescrits. S'il n'y a pas de résultat positif, la cavité abdominale est lavée. Dans les cas graves, une intervention chirurgicale est pratiquée au cours de laquelle le pancréas est retiré.

Il est important de rappeler que tout médicament ne peut être prescrit que par le médecin traitant.. Vous ne devez en aucun cas le faire vous-même.

Pourquoi est-il important de garder l'indicateur normal ?

Une augmentation significative des niveaux d'enzymes indique toujours le développement d'un processus pathologique. En l'absence de mesures thérapeutiques ou de diagnostic intempestif, toute maladie peut provoquer des conséquences désagréables pour le patient :

• transition vers une forme chronique;
• complication de la maladie;
• la probabilité de développer une crise cardiaque ou un accident vasculaire cérébral augmente ;
• processus oncologiques;
• cirrhose du foie;
• issue fatale.

Les faibles valeurs de LDH ne sont le plus souvent pas un indicateur du développement d'une pathologie.

Une analyse qui détermine le niveau de lactate déshydrogénase permet de diagnostiquer en temps opportun la présence de toute maladie grave au stade initial de son développement. Par conséquent, même à des fins préventives, des analyses de sang doivent être effectuées régulièrement.

La lactate déshydrogénase (L‑lactate :NAD‑oxydoréductase, LDH, EC 1.1.1.27) est une enzyme glycolytique et catalyse la réaction suivante :

Lactate + NAD Pyruvate + NADH

La molécule LDH est un tétramère constitué d'un ou deux types de sous-unités, désignées M (muscle) et H (cœur). Dans le sérum sanguin, l'enzyme existe sous cinq formes moléculaires, différant par leur structure primaire, leurs propriétés cinétiques et leur mobilité électrophorétique (LDG-1 se déplace plus rapidement vers l'anode que LDH-5, c'est-à-dire qu'elle est plus mobile électrophorétiquement). Chaque forme a une composition polypeptidique caractéristique : LDH-1 est constituée de 4 sous-unités H, LDH-2 - de 3 sous-unités H et 1 sous-unité M, LDH-3 est un tétramère de 2 sous-unités H et 2 sous-unités M, LDH -4 contient 1 sous-unité H et 3 sous-unités M, LDH-5 se compose uniquement de sous-unités M.

Selon le degré de diminution de l'activité catalytique globale de l'enzyme, tous les organes et tissus sont disposés dans l'ordre suivant : reins, cœur, muscles squelettiques, pancréas, rate, foie, poumons, sérum sanguin.

La méthode préférée d'oxydation du glucose dans les tissus dépend de l'isoenzyme la plus représentée : aérobie (en CO 2 et H 2 O) ou anaérobie (en acide lactique). Cette différence est due aux différents degrés d'affinité des isoenzymes pour l'acide pyruvique. Les isoenzymes contenant principalement des sous-unités H (LDH-1 et LDH-2) ont une faible affinité pour le pyruvate et sont donc incapables de rivaliser efficacement pour le substrat avec le complexe pyruvate déshydrogénase. En conséquence, le pyruvate subit une décarboxylation oxydative et entre dans le cycle de Krebs sous forme d'acétyl-CoA. Au contraire, les isoenzymes possédant principalement des sous-unités M (LDH-4 et LDH-5) ont une affinité plus élevée pour le pyruvate et, par conséquent, le transforment en acide lactique. Les isoenzymes les plus typiques ont été identifiées pour chaque tissu. Pour le myocarde et le tissu cérébral, l'isoenzyme principale est la LDH-1, pour les érythrocytes, les plaquettes et le tissu rénal - la LDH-1 et la LDH-2. Dans les poumons, la rate, la thyroïde et le pancréas, les glandes surrénales, les lymphocytes, la LDH-3 prédomine. La LDH-4 se trouve dans tous les tissus contenant la LDH-3, ainsi que dans les granulocytes et les cellules germinales mâles, dans ces dernières la LDH-5 est également présente. Dans les muscles squelettiques, l'activité des isoenzymes est classée par ordre décroissant dans la série : LDH-5, LDH-4, LDH-3. L'isoenzyme la plus caractéristique du foie est la LDH-5 ; la LDH-4 est également détectée.

Normalement, la principale source d’activité de la LDH dans le plasma sanguin est la destruction des cellules sanguines. Dans le sérum, l'activité des isoenzymes se répartit comme suit : LDH-2 > LDH-1 > LDH-3 > LDH-4 > LDH-5. Lors de l'électrophorèse entre les fractions LDH-3 et LDH-4, une bande supplémentaire de l'isoenzyme LDH-X est parfois détectée ; cette isoenzyme est localisée dans les mêmes organes que la LDH-5.

Pour déterminer l'activité totale de la LDH dans le sérum sanguin, deux groupes de méthodes sont utilisés :

1. Spectrophotométrique, basé sur le test optique direct de Warburg : la différence de différence d'absorption des formes oxydées et réduites du NAD.

2. Colorimétrique:

• dinitrophénylhydrazine, basé sur l'étude de la teneur en pyruvate à l'aide de la 2,4‑dinitrophénylhydrazine :

• indicateur rédox les méthodes sont précises et techniquement simples ; elles utilisent la capacité de certaines substances (indicateurs) à changer de couleur dans les réactions d'oxydo-réduction.

Pour déterminer l'activité des isoenzymes LDH, la méthode la plus courante est électrophorétique séparation sur acétate de cellulose et agarose. Les méthodes les plus simples et les plus rapides sont celles basées sur les différents rapports LDH-1 et LDH-5 à la température, mais pour obtenir des résultats reproductibles, des conditions de température précises sont nécessaires, car toutes les isoenzymes présentent une certaine instabilité thermique. Les méthodes basées sur l'inhibition chimique des isoenzymes par l'urée ou le lactate ne fournissent pas de résultats suffisamment fiables. Les méthodes chromatographiques sont basées sur différents degrés d'adsorption des isoenzymes LDH sur Sephadex. Il est possible de déterminer les isoenzymes en choisissant la concentration optimale de substrat pour chaque isoenzyme.

La méthode de test optique optimisée et la méthode Sevel-Tovarek ont ​​été sélectionnées comme méthodes unifiées pour déterminer l'activité totale de la LDH ; pour étudier l'activité des isoenzymes - électrophorèse sur acétate de cellulose.

Détermination de l'activité totale de lactate déshydrogénase
dans le sérum sanguin par la méthode Sevel-Tovarek

Principe

L'acide pyruvique, formé à la suite d'une réaction enzymatique, réagit avec la 2,4-dinitrophénylhydrazine en milieu alcalin et forme un complexe coloré.

Valeurs normales

utilisant l'inhibition thermique

Principe

Les enzymes avec une teneur prédominante en sous-unités M (LDG-4 et LDH-5) sont plus thermolabiles que les isoenzymes contenant des sous-unités H (LDG-1 et LDH-2).

Valeurs normales

Détermination de l'activité des fractions LDH
par inactivation à l'urée

Principe

Elle consiste à inhiber l'activité de l'isoenzyme LDH-5 par l'urée de près de 100 %.

Valeurs normales

Facteurs qui influencent

Les analgésiques narcotiques et autres analgésiques, l'éthanol, la dicoumarine surestiment les résultats de l'étude. L'hémolyse doit être évitée car l'activité enzymatique dans les érythrocytes est plus élevée que dans le sérum. Les oxalates et l'urée inhibent l'enzyme.

Valeur clinique et diagnostique

Toutes les maladies qui surviennent avec la destruction cellulaire s'accompagnent d'une forte augmentation de l'activité LDH dans le sérum sanguin. Une augmentation de l'activité globale de l'enzyme est observée dans des maladies telles que l'infarctus du myocarde, les lésions nécrotiques des reins, l'hépatite, la pancréatite, l'inflammation et l'infarctus du poumon, les tumeurs de diverses localisations, les blessures, la dystrophie et l'atrophie musculaires, l'anémie hémolytique et la jaunisse physiologique. des nouveau-nés, lymphogranulomatose, leucémie. Lors d'un infarctus du myocarde, le début d'une augmentation de l'activité enzymatique dans le sérum sanguin est observé 8 à 10 heures après le moment de l'attaque, l'augmentation maximale se produit après 24 à 48 heures, souvent 15 à 20 fois supérieure à la normale. L'activité accrue de la LDH persiste jusqu'à 10 à 12 jours après le début de la maladie. Le degré d'augmentation de l'activité enzymatique n'est pas toujours en corrélation avec l'ampleur des dommages causés au muscle cardiaque et ne peut constituer qu'un facteur indicatif pour prédire l'issue de la maladie. Chez les patients souffrant d'angine de poitrine, l'activité enzymatique ne change pas, ce qui permet d'utiliser le test pour un diagnostic différentiel dans les 2-3 jours suivant une crise cardiaque.

La présence d'une spécificité organique des enzymes permet d'utiliser l'étude de leur activité à des fins de diagnostic topique.

L'analyse biochimique de la composition sanguine est une méthode de diagnostic en laboratoire qui permet d'obtenir de nombreuses informations sur l'état de santé du patient. Sur la base des résultats du test, le médecin recevra et déchiffrera des informations sur les caractéristiques des processus métaboliques, le développement possible de pathologies des organes internes, l'excès ou la carence en vitamines et micro-éléments.

Un test sanguin pour la LDH (l'un des composants d'un test biochimique) détermine le niveau de l'enzyme lactate déshydrogénase dans le sang. Les molécules de cette protéine participent à la formation de l'acide lactique et à la dégradation du glucose. Chez une personne en bonne santé, ce composé se trouve dans les cellules des tissus et des organes et pénètre dans le sang lorsque commence la destruction cellulaire. Alors qu'est-ce que la LDH dans un test sanguin biochimique, comment déchiffrer le résultat et quels processus peuvent être indiqués par des changements dans les réponses reçues ?

Dans quels cas une étude est-elle prescrite, comment s'y préparer ?

L'analyse LDH n'est pas la principale méthode de diagnostic des pathologies. L'étude est réalisée lorsqu'il est nécessaire de réfuter ou de confirmer un diagnostic.

Le résultat permet de voir le degré de développement de la maladie, si le traitement a un effet positif et si la maladie progresse.

La biochimie de la LDH est prescrite pour étudier l'état général lors d'examens de routine ou dans les cas où une personne présente des pathologies :

• un infarctus du myocarde s'est produit, son développement est suspecté, il est nécessaire de choisir une méthode de traitement ;
• prédisposition à l'anémie - la raison du choix de cette méthode de diagnostic s'explique simplement : lorsqu'une diminution du taux d'hémoglobine dans le sang est observée, un processus accéléré de destruction des globules rouges se produit, ce qui reflète un indicateur croissant de LDH ;
• destruction des tissus due au développement de maladies tumorales de nature oncologique;
• processus pathologiques dans le foie ou les reins;
• destruction du tissu musculaire qui se produit pour diverses raisons.

Une prise de sang pour la LDH est réalisée selon les règles suivantes :

• le prélèvement est effectué dans une veine ;
• Il est interdit de consommer de la nourriture, des médicaments ou de l'alcool avant l'intervention, et il est interdit de fumer ;
• le patient doit se reposer et avoir un état psycho-émotionnel stable.

Quelle est la norme de recherche ?

La LDH, déterminée lors d’un test sanguin biochimique, contient cinq types d’enzymes localisées dans certains organes. Cette classification permet de déterminer avec une grande certitude la « géographie » du processus pathologique en développement :

• les tissus du cœur et du cerveau contiennent de la LDH 1 ;
• le deuxième type d’enzyme est présent dans les cellules sanguines et hépatiques ;
• les muscles, la glande thyroïde, les poumons, les glandes surrénales et le pancréas sont associés à la LDH 3 ;
• le foie, le placenta et les organes du système génito-urinaire masculin sont corrélés à la forme de l'enzyme 4 ;
• La LDH 5 est contenue dans les muscles squelettiques, le placenta, le foie et les organes reproducteurs masculins.

La LDH dans un test sanguin biochimique est corrélée à la norme. La valeur varie en fonction du sexe et de l'âge du patient. L'indicateur est désigné e/l. Les médecins utilisent un tableau qui montre clairement les unités lactate déshydrogénase caractéristiques de certains groupes de personnes.

1. Chez un nouveau-né, le niveau d'enzymes est toujours élevé, puis il diminue - jusqu'à un an, la valeur typique est de 210 à 610 U/L.
2. La norme pour les enfants et adolescents de moins de 18 ans varie de 114 à 300 e/l. Si un enfant participe activement à un sport, le niveau normal de LDH dans son sang se déplace vers des niveaux extrêmement élevés.
3. Les hommes et les femmes adultes n'ont pas la même norme LDH : pour la moitié claire, elle est inférieure - 125-211 U/L, pour la moitié plus forte, elle se caractérise par une valeur de 125 à 226 U/L.

L'analyse du sang veineux pour la teneur en LDH et l'interprétation des résultats, en les comparant aux valeurs normales, sont importantes pour un diagnostic plus approfondi.

Que signifie une augmentation des niveaux d’enzymes ?

Il existe des situations où la LDH dans un test sanguin biochimique est élevée. Ce résultat de test signifie que le corps du patient a une ou plusieurs raisons qui peuvent augmenter la production de l’enzyme par les organes. Ceux-ci incluent des pathologies et des conditions :

• infarctus du myocarde – dans les 2 jours suivant le début, une augmentation de la LDH est observée, le niveau persiste jusqu'à 10 jours ;
• accident vasculaire cérébral;
• insuffisance cardiaque, troubles du rythme (une modification simultanée du contenu de l'enzyme CPK peut être observée, sa valeur est supérieure à la normale);
• développement d'une thrombose des artères pulmonaires, provoquant un infarctus pulmonaire;
• modifications hépatiques associées à l'hépatite, à la cirrhose, à l'alcoolisme ;
• maladie rénale (pyélonéphrite, crise cardiaque), pathologies d'organes auto-immunes ;
• maladies oncologiques;
• anémie de nature diverse;
• leucémie, lymphome;
• blessures musculaires, leur atrophie, dystrophie;
• mononucléose (infectieuse);
• brûlures importantes au corps;
• changements dans le fonctionnement du pancréas;
• pied diabétique;
• état de choc traumatique.

Une analyse biochimique du sang lorsque la LDH est élevée peut indiquer un danger pour une femme enceinte.

Un niveau élevé d'enzyme indique souvent la possibilité d'un décollement placentaire, ce qui augmente plusieurs fois le risque de fausse couche ou d'accouchement prématuré. Des raisons fonctionnelles nécessitant un diagnostic détaillé peuvent augmenter la valeur.

Pourquoi la LDH diminue-t-elle dans le sang ?

Une diminution du taux de lactate déshydrogénase est observée moins fréquemment qu’une augmentation du taux. L'augmentation des processus d'oxydation du glucose qui se produisent dans le corps des patients qui abusent de la vitamine C peut être responsable de ce processus.

D'autres raisons sont également avancées :

• maladie rénale, dans laquelle il y a une augmentation du niveau d'urée et d'oxalates;
• effet secondaire de certains types de chimiothérapie ;
• prendre des médicaments anticonvulsivants.

Le traitement des pathologies associées à des modifications de la LDH implique plusieurs études répétées pour surveiller la dynamique des modifications de la quantité de l'enzyme. Les experts recommandent qu'ils soient réalisés dans une seule clinique (Invitro) en utilisant le même équipement. Tout symptôme prononcé de changement de santé nécessite une consultation médicale et un traitement individuel.

Pour en savoir plus sur les fonctions et le rôle de l'enzyme dans le corps humain, nous vous recommandons de regarder une vidéo courte mais informative :

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Comment diagnostiquer un infarctus du myocarde à l'aide d'un test sanguin : VS, enzymes

Une activité accrue de la lactate déshydrogénase dans des conditions physiologiques est observée chez les femmes enceintes, les nouveau-nés et chez les personnes après un effort physique intense.

Une augmentation de l'activité de la lactate déshydrogénase lors d'un infarctus du myocarde est notée 8 à 10 heures après son apparition. Après 48 à 72 heures, l'activité maximale est atteinte (généralement une augmentation de 2 à 4 fois), elle reste augmentée pendant 10 jours. Ces périodes peuvent varier en fonction de la taille de la zone de muscle cardiaque endommagé. Une augmentation de l'activité de la lactate déshydrogénase totale chez les patients présentant un infarctus du myocarde se produit en raison d'une forte augmentation de la lactate déshydrogénase 1 et partiellement de la lactate déshydrogénase 2. Chez les patients souffrant d'angine de poitrine, aucune augmentation de l'activité de la lactate déshydrogénase n'est observée, ce qui permet d'utiliser la détermination de la lactate déshydrogénase dans les 2-3 jours suivant une crise d'angine comme critère très fiable d'absence de lésion du muscle cardiaque. .

Une augmentation modérée de l'activité de la lactate déshydrogénase totale est observée chez la plupart des patients présentant une insuffisance coronarienne aiguë (sans infarctus du myocarde), une myocardite, une insuffisance cardiaque chronique et une congestion du foie. Chez les patients souffrant d'arythmies cardiaques, l'activité de la lactate déshydrogénase est généralement normale, mais lors de l'utilisation d'une thérapie par impulsions électriques, elle augmente parfois.

La source de l'activité accrue de la lactate déshydrogénase peut être le tissu pulmonaire en cas d'embolie et d'infarctus pulmonaire. La combinaison d'une activité normale de l'AST, d'une activité accrue de la lactate déshydrogénase et d'une concentration accrue de bilirubine peut servir de triade diagnostique de l'embolie pulmonaire et la différencier de l'infarctus du myocarde. En cas de pneumonie, l'activité enzymatique peut parfois ne pas augmenter.

Dans les myopathies (dystrophies musculaires, lésions musculaires traumatiques, processus inflammatoires, troubles associés aux maladies endocriniennes et métaboliques), on observe une augmentation de l'activité de la lactate déshydrogénase ; Dans les maladies musculaires neurogènes, l’activité de la lactate déshydrogénase n’augmente pas.

Dans l'hépatite virale aiguë, l'activité de la lactate déshydrogénase dans le sérum sanguin augmente dans les premiers jours de la période ictérique ; dans les formes légères et modérées de la maladie, il revient rapidement à des niveaux normaux. Les formes sévères d'hépatite virale, et notamment le développement d'une insuffisance hépatique, s'accompagnent d'une augmentation prononcée et plus durable de la lactate déshydrogénase.

Dans l'ictère obstructif, dans les premiers stades du blocage des voies biliaires, l'activité de la lactate déshydrogénase est normale ; aux stades ultérieurs, une augmentation de l'activité de la lactate déshydrogénase est observée en raison de lésions hépatiques secondaires.

Dans les carcinomes hépatiques ou les métastases cancéreuses du foie, il peut y avoir une augmentation de l'activité de la lactate déshydrogénase.

Au stade de rémission de l'hépatite chronique et de la cirrhose du foie, l'activité de la lactate déshydrogénase dans le sang reste dans les limites normales ou est légèrement augmentée. Lorsque le processus s'aggrave, une augmentation de l'activité enzymatique est notée.

Une augmentation de l'activité lactate déshydrogénase est caractéristique de l'anémie mégaloblastique et hémolytique, c'est pourquoi sa détermination est utilisée pour le diagnostic différentiel de la maladie de Gilbert (LDH est normale) et de l'anémie hémolytique chronique (LDH est augmentée).

L'activité de la lactate déshydrogénase augmente en cas d'affections rénales aiguës et exacerbées; dans les maladies rénales chroniques associées à l'urémie, elle peut être normale, mais elle augmente souvent après l'hémodialyse, en raison de l'élimination des inhibiteurs enzymatiques au cours de cette procédure.

La lactate déshydrogénase (ou LDH) présente dans le sang est dosée pour détecter toute une série de maladies diverses, notamment le cancer, les pathologies cardiaques ou hépatiques. La LDH est une enzyme qui participe à la formation d’acide lactique dans l’organisme grâce à l’oxydation du glucose. Qu'est-ce que la LDH dans un test sanguin biochimique et quelles conditions pathologiques un écart de l'indicateur peut-il indiquer ?

Niveau normal de LDH dans le sang

Chez une personne en bonne santé, l'enzyme lactate déshydrogénase ne s'accumule pas dans l'organisme, mais est neutralisée ou éliminée naturellement. Mais certaines pathologies conduisant à une dégradation cellulaire entraîneront certainement une augmentation de la LDH.

Il y a des limites établies quand on dit que le ldg est normal. La norme de l'indicateur dépend dans une plus grande mesure de l'âge du patient, car au début de la vie, le niveau d'enzyme atteint ses valeurs les plus élevées et, au fil des années, la norme de lactate sanguin diminue sensiblement.

Ainsi, pour les nouveau-nés, un test LDH est considéré comme normal s’il est inférieur à 2 000 U/litre de sang, soit 2,0 µmol/h*l. Chez les enfants de moins de 2 ans, le niveau d'enzymes est encore assez élevé et la norme est considérée comme ne dépassant pas 430 U/l. Chez les enfants de moins de 12 ans, la norme ne dépasse pas 295 U/l. Comme chez les adultes, le taux normal de LDH dans le sang chez la femme est d'environ 135 à 214 U/L et chez l'homme de 135 à 225 U/L.

La lactate déshydrogénase est élevée

Comme déjà indiqué, la principale raison de l'augmentation des taux de lactate est la destruction des structures cellulaires dans certaines conditions pathologiques. LDH a augmenté les raisons :

• infarctus du myocarde ou insuffisance cardiaque ;
• accident vasculaire cérébral;
• infarctus pulmonaire ou insuffisance pulmonaire ;
• maladies rénales;
• cirrhose du foie;
• hépatite, jaunisse;
• pancréatite aiguë;
• maladies du sang (leucémie, anémie, etc.) ;
• tumeurs cancéreuses dans les organes;
• blessures aiguës du squelette et des muscles (atrophie, dystrophie, etc.) ;
• hypoxie, manque d'oxygène dans les organes et tissus, insuffisance respiratoire ;
• si la LDH est élevée pendant la grossesse, cela est dans la plupart des cas considéré comme normal ou cela devient le signe d'un décollement placentaire.

Ce sont les cas les plus courants dans lesquels un test sanguin biochimique révèle une enzyme LDH élevée. Cependant, il arrive que la lactate déshydrogénase soit élevée et que les raisons en soient physiologiques, c'est-à-dire que l'indicateur est faux et n'indique pas le développement d'une pathologie chez une personne. Les facteurs provoquants peuvent être :

• certaines maladies de peau ;
• fort stress physique et psychologique à la veille de l'épreuve ;
• consommation d'alcool;
• l'utilisation de certains médicaments (notamment l'insuline, l'aspirine, les anesthésiques) ;
• thrombocytose.

Puisque chaque organe possède des isoenzymes dites LDH (LDH1,2,3,4,5). Avec une augmentation des LDH 1 et 2, nous parlons très probablement d'un infarctus du myocarde, et la concentration élevée de l'enzyme dans le sang persiste pendant 10 jours après la crise cardiaque. Avec une augmentation des LGD 1 et 3, on peut suspecter le développement d'une myopathie chez une personne. Si les enzymes LDH 4 et 5 sont particulièrement actives, on peut alors juger de troubles hépatiques, par exemple en cas d'hépatite aiguë. En outre, ces isoenzymes peuvent être augmentées lorsque les muscles et les os sont endommagés, ce qui peut entraîner des dommages aux organes internes. Si vous soupçonnez le développement d'un cancer, faites particulièrement attention à la concentration de LDH 3, 4 et 5.

Si le taux de LDH augmente, le médecin peut prescrire un test sanguin supplémentaire pour la SDH ; cette analyse donne des résultats plus précis.

Les situations où les niveaux de LDH sont faibles sont extrêmement rares. Et en règle générale, une analyse avec un tel résultat n'a aucune valeur diagnostique. Cette situation est généralement attribuée à des erreurs lors des recherches en laboratoire. Parfois, une diminution des taux d’enzymes est associée à la consommation d’acide ascorbique ou de vitamine C en grande quantité.

À quoi sert la définition de LGD ?

Une étude des taux de concentration sanguine de lactate est souvent prescrite pour confirmer le diagnostic. Cependant, si auparavant cette méthode de diagnostic était populaire et largement utilisée, son rôle perd aujourd'hui progressivement de son importance, car elle a été remplacée par des méthodes d'analyse plus précises et plus fiables. Cependant, de telles études peuvent être très coûteuses et techniquement complexes.

Pour la recherche, le sang est prélevé dans une veine, il est considéré comme le plus concentré et le plus facile à traiter. Après le prélèvement, le sérum nécessaire est extrait du sang, qui est utilisé pour déterminer le taux de lactate du patient. Les résultats des tests sont généralement prêts le 2ème jour après l’étude.

Ainsi, grâce à l'analyse LDH, il est possible d'identifier rapidement la présence de maladies, de troubles et de processus pathologiques chez une personne à un stade très précoce, avant l'apparition de symptômes caractéristiques.