Protéine minimale physiologique
1. Petite encyclopédie médicale. - M. : Encyclopédie médicale. 1991-96 2. Premièrement soins de santé. - M. : Grande Encyclopédie russe. 1994 3. Dictionnaire encyclopédique termes médicaux. - M. : Encyclopédie soviétique. - 1982-1984.
Voyez ce qu'est « Protéine minimale physiologique » dans d'autres dictionnaires :
Voir Minimum d'azote... Grand dictionnaire médical
Grand dictionnaire médical
- (syn. protéine minimale physiologique) moindre montant protéine introduite avec la nourriture, qui maintient l'équilibre azoté... Encyclopédie médicale
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MÉTABOLISME DES PROTÉINES
Les protéines sont un élément essentiel de l'alimentation. Contrairement aux protéines, les glucides et les graisses ne sont pas composants essentiels nourriture. Environ 100 grammes de protéines sont consommés quotidiennement par un adulte en bonne santé. Les protéines alimentaires sont source principale de l'azote pour le corps. En termes économiques, les protéines sont les plus chères composant alimentaire. Par conséquent, l’établissement de normes protéiques en nutrition a été très importante dans l’histoire de la biochimie et de la médecine.
Dans les expériences de Karl Voith, des normes de consommation ont d'abord été établies protéine alimentaire- 118g/jour, glucides - 500g/jour, lipides 56g/jour. M. Rubner a été le premier à déterminer que 75 % de l'azote de l'organisme se trouve dans les protéines. Il a compilé bilan azoté(déterminé la quantité d'azote qu'une personne perd par jour et la quantité d'azote ajoutée).
Chez un adulte personne en bonne santé observé bilan azoté - «bilan azoté nul»(montant quotidien l'azote excrété par l'organisme correspond à la quantité absorbée).
Bilan azoté positif(la quantité quotidienne d'azote excrétée par le corps est inférieure à la quantité absorbée). On l'observe uniquement dans un organisme en croissance ou lors de la restauration des structures protéiques (par exemple, pendant la période de récupération avec maladies graves ou lors de la prise de masse musculaire).
Bilan azoté négatif(la quantité quotidienne d'azote excrétée par l'organisme est supérieure à la quantité absorbée). On l'observe avec une carence en protéines dans le corps. Raisons : quantité insuffisante de protéines dans les aliments ; maladies accompagnées d'une destruction accrue des protéines.
Dans l'histoire de la biochimie, des expériences ont été menées lorsqu'une personne était nourrie uniquement avec des glucides et des graisses (« régime sans protéines »). Dans ces conditions, le bilan azoté a été mesuré. Après quelques jours, l'excrétion d'azote du corps a diminué jusqu'à une certaine valeur, puis elle s'est maintenue longue duréeà niveau constant : une personne a perdu 53 mg d'azote par kg de poids corporel et par jour (environ 4 g d'azote par jour). Cette quantité d'azote correspond à environ 23 à 25 g de protéines par jour. Cette valeur a été appelée « WEAR RATIO ». Ensuite, 10 g de protéines ont été ajoutés quotidiennement à l'alimentation et l'excrétion d'azote a augmenté. Mais un bilan azoté négatif a tout de même été observé. Ensuite, ils ont commencé à ajouter 40 à 45 à 50 grammes de protéines par jour à leur nourriture. Avec une telle teneur en protéines dans les aliments, un bilan azoté nul (bilan azoté) a été observé. Cette valeur (40 à 50 grammes de protéines par jour) était appelé le MINIMUM PHYSIOLOGIQUE DE PROTÉINES.
En 1951, des normes alimentaires en matière de protéines ont été proposées : 110 à 120 grammes de protéines par jour.
Il est désormais établi que 8 acides aminés sont essentiels. Les besoins quotidiens en chaque acide aminé essentiel sont de 1 à 1,5 grammes et le corps a besoin de 6 à 9 grammes d'acides aminés essentiels par jour au total. La teneur en acides aminés essentiels dans différents produits alimentaires varie. Par conséquent, le minimum physiologique de protéines peut être différent selon les produits.
Quelle quantité de protéines devez-vous consommer pour maintenir l’équilibre azoté ? 20 gr. blanc d'oeuf, soit 26-27 gr. protéines de viande ou de lait, soit 30 gr. protéines de pomme de terre, soit 67 gr. protéines farine de blé. Le blanc d'œuf contient un ensemble complet d'acides aminés. Lorsqu’on consomme des protéines végétales, il faut beaucoup plus de protéines pour reconstituer le minimum physiologique. Les besoins en protéines des femmes (58 grammes par jour) sont inférieurs à ceux des hommes (70 g de protéines par jour) - données issues des normes américaines.
DIGESTION ET ABSORPTION DES PROTÉINES DANS LE TRACTUS GASTRO-INTESTINAL
La digestion n'est pas un processus métabolique, puisqu'elle se produit en dehors du corps (par rapport aux tissus, la lumière du tractus gastro-intestinal est environnement externe). La tâche de la digestion est de décomposer (décomposer) les grosses molécules nutrimentsà de petits monomères standards qui sont absorbés dans le sang. Ces substances, obtenues par digestion, sont déjà dépourvues de spécificité d'espèce. Mais les réserves énergétiques contenues dans les nutriments sont préservées et sont ensuite utilisées par l’organisme.
Tous processus digestifs sont hydrolytiques, c'est-à-dire qu'ils n'entraînent pas de perte d'énergie importante - ils ne sont pas oxydants. Chaque jour, environ 100 grammes d'acides aminés sont absorbés par le corps humain et pénètrent dans le sang. 400 grammes supplémentaires d’acides aminés pénètrent quotidiennement dans le sang en raison de la dégradation des protéines de l’organisme. L’ensemble de ces 500 g d’acides aminés représentent le pool métabolique des acides aminés. Sur cette quantité, 400 grammes sont utilisés pour la synthèse des protéines dans le corps humain, et les 100 g restants sont décomposés quotidiennement en produits finaux : urée, CO 2. Au cours du processus de décomposition, ils forment également nécessaire au corps métabolites qui peuvent remplir les fonctions d'hormones, médiateurs de divers processus et autres substances (par exemple : mélanines, hormones adrénaline et thyroxine).
Les protéines hépatiques ont une demi-vie de 10 jours. Pour les protéines musculaires, ce délai est de 80 jours. Pour les protéines du plasma sanguin - 14 jours, le foie - 10 jours. Mais il existe des protéines qui se décomposent rapidement (pour la 2-macroglobuline et l'insuline, la demi-vie est de 5 minutes).
Environ 400 g de protéines sont resynthétisées quotidiennement.
La dégradation des protéines en acides aminés se produit par hydrolyse - H 2 O est ajouté au site de clivage des liaisons peptidiques sous l'action d'enzymes protéolytiques. Les enzymes protéolytiques sont appelées PROTEINASES ou PROTEASES. Il existe de nombreuses protéinases différentes. Mais selon la structure du centre catalytique, toutes les protéinases sont divisées en 4 classes :
1. SERINE PROTEINASES - elles contiennent les acides aminés sérine et histidine dans leur centre catalytique.
2. CYSTÉINE PROTÉINASES - cystéine et histidine dans le centre catalytique.
3. LES CARBOXYL PROTÉINASES (ASPARTYLE) contiennent 2 radicaux acide aspartique dans le centre catalytique. Ceux-ci incluent la pepsine.
4. MÉTALLOPROTÉINASES. Le centre catalytique de ces enzymes contient l'histidine, acide glutamique et un ion métallique (carboxypeptidase « A », la collagénase contient du Zn 2+).
Toutes les protéinases diffèrent par le mécanisme de catalyse et par les conditions environnementales dans lesquelles elles opèrent. Chaque molécule protéique contient des dizaines, des centaines, voire des milliers de liaisons peptidiques. Les protéinases ne détruisent aucune liaison peptidique, mais une liaison strictement spécifique.
Comment reconnaître « sa » connexion ? Ceci est déterminé par la structure du centre d'adsorption des protéinases. Les liaisons peptidiques diffèrent uniquement par les acides aminés impliqués dans leur formation.
La structure du centre d'adsorption est telle qu'elle permet de reconnaître le radical de l'acide aminé dont le groupe COOH forme cette liaison. Dans certains cas, l'acide aminé dont le groupe amino forme une liaison hydrolysable est important pour la spécificité du substrat. Et parfois, les deux acides aminés sont importants pour déterminer la spécificité du substrat de l’enzyme.
D'un point de vue pratique, toutes les protéinases peuvent être divisées en 2 groupes selon leur spécificité de substrat :
1. PROTÉINASES FAIBLES SPÉCIFIQUES
2. PROTÉINASES HAUTEMENT SPÉCIFIQUES
PROTÉINASES FAIBLES SPÉCIFIQUES:
Leur centre d'adsorption a une structure simple, leur action dépend uniquement des acides aminés qui forment la liaison peptidique hydrolysée par cette enzyme.
Pepsine
Il s'agit d'une enzyme du suc gastrique. Il est synthétisé dans les cellules de la muqueuse gastrique sous la forme d'un précurseur inactif - le pepsinogène. La conversion du pepsinogène inactif en pepsine active se produit dans la cavité gastrique. Lors de l'activation, le peptide qui recouvre le site actif de l'enzyme est clivé. L'activation de la pepsine se produit sous l'influence de deux facteurs :
UN) d'acide chlorhydrique(HCl)
b) pepsine active déjà formée - c'est ce qu'on appelle l'autocatalyse.
La pepsine est une carboxyl protéinase et catalyse l'hydrolyse des liaisons formées par les acides aminés phénylalanine (Phen) ou tyrosine (Tyr) en position R 2 (voir figure précédente), ainsi que la liaison Leu-Glu. Le pH optimal de la pepsine est compris entre 1,0 et 2,0, ce qui correspond au pH du suc gastrique.
Rennin
Dans le suc gastrique des nourrissons, la digestion des protéines est réalisée par l'enzyme RENNIN, qui décompose la caséine, protéine du lait. La rénine a une structure similaire à la pepsine, mais son pH optimal correspond au pH de l'estomac. nourrisson(pH=4,5). La rénine diffère également de la pepsine par son mécanisme et sa spécificité d'action.
Chymotrypsine.
Il est synthétisé dans le pancréas sous la forme d'un précurseur inactif - le chymotrypsinogène. La chymotrypsine est activée par la trypsine active et par autocatalyse. Détruit les liaisons formées par le groupe carboxyle de la tyrosine (Tyr), de la phénylalanine (Phen) ou du tryptophane (Tri) - en position R 1, ou par les gros radicaux hydrophobes de la leucine (leu), de l'isoleucine (ile) et de la valine (val) dans la même position R 1 (voir photo).
Le site actif de la chymotrypsine possède une poche hydrophobe dans laquelle sont placés ces acides aminés.
Trypsine
Il est synthétisé dans le pancréas sous la forme d'un précurseur inactif - le trypsinogène. Il est activé dans la cavité intestinale par l'enzyme entéropeptidase avec la participation d'ions calcium et est également capable d'autocatalyse. Hydrolyse les liaisons formées par les acides aminés chargés positivement arginine (Arg) et lysine (Lys) en position R 1. Son site d'adsorption est similaire à celui de la chymotrypsine, mais il existe un groupe carboxyle chargé négativement au plus profond de la poche hydrophobe.
Élastase.
Il est synthétisé dans le pancréas sous la forme d'un précurseur inactif - la proélastase. Activé dans la cavité intestinale par la trypsine. Hydrolyse les liaisons peptidiques en position R 1 formées par la glycine, l'alanine et la sérine.
Toutes les protéinases faiblement spécifiques répertoriées appartiennent aux ENDOPEPTIDASES car elles hydrolysent la liaison à l'intérieur de la molécule protéique, et non aux extrémités de la chaîne polypeptidique. Sous l'action de ces protéinases, la chaîne polypeptidique de la protéine est divisée en gros fragments. Ces grands fragments sont ensuite sollicités par les EXOPEPTIDASES, dont chacune clive un acide aminé des extrémités de la chaîne polypeptidique.
EXOPEPTIDASES.
Carboxypeptidases.
Synthétisé dans le pancréas. Activé par la trypsine dans l'intestin. Ce sont des métalloprotéines. Hydrolyser les liaisons peptidiques à l’extrémité « C » de la molécule protéique. Il en existe 2 types : la carboxypeptidase « A » et la carboxypeptidase « B ».
La carboxypeptidase « A » clive les acides aminés avec des radicaux aromatiques (cycliques), et la carboxypeptidase « B » clive la lysine et l'arginine.
Aminopeptidases.
Ils sont synthétisés dans la muqueuse intestinale et activés par la trypsine dans l'intestin. Hydrolyser les liaisons peptidiques à l’extrémité « N » de la molécule protéique. Il existe deux enzymes de ce type : l'alanine aminopeptidase et la leucine aminopeptidase.
L'alanine aminopeptidase clive uniquement l'alanine et la leucine aminopeptidase clive tous les acides aminés « N »-terminaux.
DIPEPTIDASES
Ils coupent les liaisons peptidiques uniquement dans les dipeptides.
Toutes les enzymes décrites appartiennent à des PROTÉINASES FAIBLES SPÉCIFIQUES. Ils sont caractéristiques du tractus gastro-intestinal.
En agissant ensemble, ils provoquent une protéolyse totale de la molécule protéique en acides aminés individuels, qui sont ensuite absorbés dans le sang depuis l'intestin.
L'absorption des acides aminés se produit par transport actif secondaire avec Na + (comme le glucose).
Certains acides aminés ne sont pas absorbés et subissent des processus de dégradation avec la participation de la microflore du gros intestin. Les produits de dégradation des acides aminés peuvent être absorbés et pénétrer dans le foie, où ils subissent des réactions de neutralisation. Pour plus d’informations à ce sujet, voir le manuel de Korovkin, pp. 333-335.
Des protéinases peu spécifiques se trouvent également dans les lysosomes.
FONCTIONS DES PROTÉINASES LYSOSOMALES FAIBLES SPÉCIFIQUES :
1. Ils assurent la dégradation des protéines étrangères entrées dans la cellule.
2. Assurer la protéolyse totale des propres protéines de la cellule (notamment lors de la mort cellulaire).
Ainsi, la protéolyse totale est l'un des phénomènes courants processus biologiques, nécessaire non seulement à la digestion intracellulaire, mais aussi au renouvellement des protéines vieillissantes de la cellule et de l'organisme dans son ensemble. Mais ce processus est sous contrôle strict, assuré par des mécanismes spéciaux qui protègent les protéines de l'action excessive des protéases.
MÉCANISMES PROTÉGANT LES PROTÉINES DE L'ACTION DES PROTÉINASES :
1. Protection de type cage- l'isolement spatial des protéinases des protéines sur lesquelles elles peuvent agir. Les protéinases intracellulaires sont concentrées dans les lysosomes et séparées des protéines qu'elles peuvent hydrolyser.
2. Protection de type muselière. Le fait est que les protéinases sont produites sous forme de précurseurs inactifs (proenzymes) : par exemple, le pepsinogène (dans l'estomac), le trypsinogène et le chymotrypsinogène (dans le pancréas). Dans tous ces précurseurs, le centre actif de l'enzyme est recouvert d'un fragment de la chaîne polypeptidique. Après hydrolyse d'une certaine liaison, cette chaîne se rompt et l'enzyme devient active.
3. Protection de type « Cotte de mailles ». Protection d'un substrat protéique en incluant certains structures chimiques(groupes protecteurs couvrant les liaisons peptidiques). Cela se produit de trois manières :
UN) Glycosylation des protéines. Inclusion de composants glucidiques dans les protéines. Des glycoprotéines se forment. Ces composants glucidiques remplissent certaines fonctions (par exemple, la fonction de récepteur). Dans toutes les glycoprotéines, la partie glucidique assure également une protection contre l'action des protéinases.
b) Acétylation des groupes aminés. Résidus de fixation acide acétique pour libérer des groupes aminés dans une molécule protéique.
Si une protéinase reconnaît son site d'action par la présence d'un groupe amino, alors l'apparition d'un résidu acétyle empêche la protéinase d'agir sur la protéine.
DANS) Amidation du groupe carboxyle. L'effet protecteur est similaire.
D) Phosphorylation des radicaux sérine ou tyrosine
4. Protection de type « Gardien ». Il s'agit de la protection des protéines à l'aide d'inhibiteurs de protéinase endogènes.
Inhibiteurs endogènes de protéinase- ce sont des protéines ou peptides spéciaux qui sont spécialement produits dans la cellule et peuvent interagir avec la protéinase et la bloquer. Bien que des types de liaisons faibles soient impliqués dans la liaison, la liaison de la protéinase à l'inhibiteur endogène est forte. Les substrats ayant une affinité élevée pour une protéinase donnée peuvent déplacer l'inhibiteur de son complexe avec la protéinase, puis il commence à agir. Il existe de nombreux inhibiteurs de ce type dans le plasma sanguin et si des protéinases apparaissent, les inhibiteurs les neutralisent.
Généralement, ces inhibiteurs de protéinase sont spécifiques d'une classe particulière de protéinases.
Dans toutes les cellules du corps, des processus d'anabolisme et de catabolisme se produisent constamment. Comme toutes les autres molécules, les molécules de protéines présentes dans le corps se décomposent et sont synthétisées en permanence, c'est-à-dire le processus d'auto-renouvellement des protéines est en cours. DANS corps sain chez les hommes pesant 70 kg, le taux de dégradation correspond au taux de synthèse et est égal à 500 g de protéines par jour.
Si le taux de synthèse des protéines est égal au taux de leur dégradation, bilan azoté, ou, en d'autres termes, il s'agit d'un état dans lequel la quantité d'azote excrétée est égale à la quantité reçue (V in = V out).
Si la synthèse des protéines dépasse le taux de dégradation, alors la quantité d'azote excrétée diminue et la différence entre l'azote entrant et l'azote sortant (V in – V out) devient positive. Dans ce cas, ils parlent de bilan azoté positif. Un bilan azoté positif est observé chez les enfants en bonne santé, avec grossesse normale, des patients en convalescence, des athlètes en forme, c'est-à-dire dans les cas où la synthèse des protéines structurelles et fonctionnelles dans les cellules est améliorée.
À mesure que la proportion d’azote excrété augmente, bilan azoté négatif. Un bilan négatif est observé chez les personnes malades et affamées.
Pour déterminer des valeurs raisonnables d’apport en protéines, les volontaires ont suivi un régime artificiel sans protéines pendant 10 jours. Lors de la détermination de l'azote dans l'urine, sa concentration s'est avérée être d'environ 3 700 mg/jour, tandis que dans le groupe témoin, ces valeurs étaient de 30 à 400 mg/jour. Une quantité d'azote de 3700 mg correspond à environ 23 g de protéines (16 % du poids des protéines), soit Cette quantité de protéines était décomposée chez les sujets chaque jour. La valeur de 23 g de protéines par jour s'appelle taux d'usure.
Il existe d'autres données : pertes d'azote détectées avec les selles - 12 mg/kg de poids (correspond en moyenne à 840 mg/70 kg ou 13,6 g de protéines/jour), avec respiration - 2 mg/kg (140 mg/70 kg ou 2,28 g de protéines/jour), avec épithélium cutané – 3 mg/kg (210 mg/70 kg ou 3,4 g de protéines/jour). Le total est de 19,3 g de protéines par jour.
En prenant 23 g de protéines avec de la nourriture, les volontaires avaient un bilan azoté négatif, c'est-à-dire les processus de dégradation des protéines ont continué à prédominer. L'équilibre ne s'est produit qu'en prenant 42 g de protéines complètes par jour, cette valeur était appelée minimum physiologique.
Selon d'autres sources, pour atteindre l'équilibre azoté, 20 g de blanc d'œuf (environ 2 œufs) ou 28 g de protéines de viande (150-200 g de viande) ou 28 g de protéine de lait(environ 1 litre de lait) soit 67 g protéine végétale(environ 1 kg de pain, 1 miche = 600 g).
Conférence n°1. Digestion des protéines dans tube digestif. Bilan azoté. Normes protéiques en nutrition.
Plan du cours :
1. Rôle biologique protéines.
2. Bilan azoté et ses formes.
3. Normes protéiques en nutrition (taux d'usure, minimum protéique et optimal protéique). Critères d'exhaustivité des protéines alimentaires.
4. Digestion des protéines dans le tractus gastro-intestinal. Caractéristiques des enzymes du suc gastrique, pancréatique et intestinal. Le rôle de l'acide chlorhydrique dans la digestion des protéines. Le mécanisme d'activation des enzymes protéolytiques.
5. Hormones gastro-intestinales (structure, rôle biologique).
6. Processus de dégradation des protéines dans le gros intestin. Neutralisation des produits toxiques de la dégradation des protéines. Éducation indienne. Réaction pour la détermination de l'indican dans l'urine, CDZ.
Rôle biologique des protéines.
Les protéines fonctionnent fonctions suivantes: plastique (structural), catalytique, protecteur, transport, réglementaire, énergétique.
Bilan azoté et ses formes.
Le bilan azoté (AB) est la différence entre l'azote total entrant dans l'organisme avec la nourriture et l'azote total excrété par l'organisme dans l'urine. Formes d'AB : 1) bilan azoté (N nourriture = N urine + selles) ; 2) bilan azoté positif (N nourriture ˃ N urine + selles) ; 3) négatif A.B. (N nourriture ˂ N urine + selles).
Normes protéiques en nutrition (coefficient d'usure, minimum protéique et optimal protéique). Critères d'exhaustivité des protéines alimentaires.
Les protéines sont constituées de 20 acides aminés protéinogènes.
Les acides aminés essentiels ne peuvent pas être synthétisés dans les tissus humains et doivent être apportés quotidiennement à l’organisme avec la nourriture. Ceux-ci incluent : la valine, la leucine, l'isoleucine, la méthionine, la thréonine, la lysine, le tryptophane, la phénylalanine.
Partiellement acides aminés essentiels(arginine et histidine) peuvent être synthétisées dans le corps humain, mais ne couvrent pas besoin quotidien, surtout dans l'enfance.
Acides aminés non essentiels peut être synthétisé dans le corps humain à partir d’intermédiaires métaboliques.
Critères d'utilité des protéines alimentaires : 1) valeur biologique - il s'agit de la composition en acides aminés et du rapport des acides aminés individuels ; 2) digestibilité des protéines dans le tractus gastro-intestinal.
Protéine complète contient tous les acides aminés essentiels dans des proportions optimales et est facilement hydrolysé par les enzymes gastro-intestinales. Le meilleur valeur biologique possèdent des protéines d’œuf et de lait. Ils sont également faciles à digérer. Depuis protéines végétales Les protéines de soja occupent la première place.
Le taux d’usure est la quantité de protéines endogènes qui se décompose chaque jour en produits finaux. La moyenne est de 3,7 g d'azote/jour, soit 23 g de protéines/jour.
Le minimum physiologique de protéines est la quantité de protéines contenues dans les aliments qui permet de maintenir l'équilibre azoté au repos. Pour un adulte en bonne santé – 40 à 50 g/jour.
L’optimum protéique est la quantité de protéines contenue dans les aliments qui soutient l’activité vitale complète. Pour un adulte en bonne santé – 80 à 100 g/jour (1,5 g par kg de poids corporel).
Digestion des protéines dans le tractus gastro-intestinal. Caractéristiques des enzymes du suc gastrique, pancréatique et intestinal. Le rôle de l'acide chlorhydrique dans la digestion des protéines. Le mécanisme d'activation des enzymes protéolytiques.
La dégradation des protéines dans le tractus gastro-intestinal se produit de manière hydrolytique. Les enzymes sont appelées protéases ou peptidases. Le processus d’hydrolyse des protéines est appelé protéolyse. Les peptidases gastro-intestinales sont divisées en 2 groupes :
1) endopeptidases - catalysent l'hydrolyse des liaisons peptidiques internes ; ceux-ci incluent des enzymes : la pepsine ( suc gastrique), la trypsine et la chymotrypsine ( jus pancréatique):
2) exopeptidases - catalysent l'hydrolyse des liaisons peptidiques terminales ; il s'agit notamment d'enzymes : carboxypeptidases (suc pancréatique), aminopeptidases, tri- et dipeptidases (suc intestinal).
Minimum de protéines la plus petite quantité de protéines dans les aliments nécessaire au maintien de l'équilibre azoté (voir Bilan azoté) dans le corps. Une diminution des protéines dans les aliments en dessous de Bm entraîne la dégradation des propres protéines de l’organisme. B. m. dépend de caractéristiques individuelles corps, l'âge, l'embonpoint, ainsi que la qualité et la quantité d'autres composants non protéiques aliments (glucides, graisses, vitamines, etc.). La quantité de protéines nécessaire à une personne ou à un animal varie en raison de la valeur biologique des protéines alimentaires, qui est déterminée par la teneur en divers acides aminés (voir Acides aminés). De nombreuses protéines et mélanges de protéines sont incomplets en raison du manque de certains acides aminés qui ne peuvent pas être synthétisés dans le corps humain et animal. Compiler rations alimentaires se concentrer sur l’optimum protéique, c’est-à-dire la quantité de protéines nécessaire pour répondre pleinement aux besoins de l’organisme ; pour un adulte, c'est en moyenne 80-100 g protéine, pour un travail physique intense - 150 G. Voir Protéines, Métabolisme des protéines, Métabolisme. G.N. Kassil.
Grande Encyclopédie soviétique. - M. : Encyclopédie soviétique. 1969-1978 .
Voyez ce qu'est « minimum de protéines » dans d'autres dictionnaires :
Minimum de protéines - – quantité minimale protéine, capable de maintenir l'équilibre azoté dans le corps; déterminé pour 1 kg de poids vif de l'animal : cheval au repos 0,7 0,8, cheval au travail 1,2 1,42 ; vache non allaitante 0,6 0,7 ; vache en lactation 1,0 ; mouton,… … Glossaire de termes sur la physiologie des animaux de ferme
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